.

Al-Kachi

kheduc — Tue, 22 Sep 2009 08:53:23 GMT

Biographie :

Il assista à une éclipse de lune en 1406 à Kashan et rédigea plusieurs ouvrages astronomiques dans les années suivantes. Ses Khaqani zij (tables du grand khan) furent dédiées à Shah Rukh ou à Oulough Beg.

Oulough Beg invita al-Kashi à Samarcande en 1420, année de l'ouverture de la médersa qui porte son nom. Al-Kachi y enseigna avec Qadi-zadeh Roumi, le professeur d'Oulough Beg, et probablement Oulough Beg lui-même.

Al-Kachi joua un rôle important dans la conception de l'observatoire de Samarcande, inauguré vers 1429, et de ses instruments d'astronomie. Auparavant, les observations du ciel étaient réalisées à la médersa.

Les travaux menés par Oulough Beg, Qadi-zadeh Roumi, al-Kachi et quelques soixante autres savants aboutirent à la publication des tables sultaniennes (zij-é solTâni, en persan), parues en 1437 mais améliorées par Oulough Beg jusque peu avant sa mort en 1449. Les données des Khaqani zij y furent bien sûr utilisées.

Des lettres écrites en persan par al-Kachi à son père décrivent en détail la vie scientifique à Samarcande à cette époque. Seuls Qadi-zadeh Roumi et Oulough Beg trouvent grâce à ses yeux. Al-Kachi était d'un tempérament peu raffiné, mais Oulough Beg le traitait avec bienveillance du fait de ses compétences.

Al-Kachi calcula le nombre π avec une précision de seize décimales, la plus grande précision pendant près de deux siècles.

Yaşam Öyküsü

kheduc — Tue, 22 Sep 2009 08:44:43 GMT

Doğum ve ölüm tarihi kesin olarak bilinmemektedir. Öğrenimini Kaşan’da tamamlamış, Uluğ Bey'in daveti üzerine Semerkand'a gitmiş ve çalışmalarına burada devam etmiştir. Matematik ve astronomi üzerine çalışmaları olan al-Kaşi, aritmetikte ondalık sistemi ilk kullanan kişidir. Meraga Gözlemevi’nde yapılmış olan gözlemleri içeren İlhan’ın Zici adlı zicteki tabloları yeniden hesap ederek İlhan’ın Zici’ni tamamlayan Hakan’ın Zici adlı eserini yazmıştır; Süllem el-Sema adlı eserinde ise gök cisimlerinin uzaklıkları sorununu tartışmıştır.

Gıyaseddin Cemşid al-Kaşi’nin en önemli eseri, Ortaçağ İslâm Dünyası’ndaki matematik bilgisini bütün yönleriyle serimlediği Matematiğin Anahtarı adlı kitabıdır; bu eserinin bir bölümünde ondalık kesirleri kuramsal yönden incelemis ve bu kesirlerle toplama, çıkarma, çarpma ve bölme gibi aritmetiksel işlemlerin nasıl yapılacağını örnekleriyle göstermiştir; burada vermiş olduğu bilgiler daha sonra 16. yüzyılın Osmanlı ünlü matematikçilerinden ve astronomlarından Takiyüddin (Arapça: تقي الدين محمد بن معروف الشامي السعدي, Taqī al-Dīn Abū Bakr Muhammad ibn Qādhī Ma'rūf ibn Ahmad al-Shāmī al-'Asadī al-Rāsid)tarafından kullanılacak, trigonometri ve astronomiye uygulanarak geliştirilecektir.

Usule uygun, sin 1° belirlemek için Gıyaseddin Cemşid al-Kaşi aşağıdaki çözümü bulmuş, sonraları 16. yüzyılda Fransız matematikçilerinden François Viète tarafından sık sık kullanılmıştır.

غياث الدين الكاشي

kheduc — Tue, 22 Sep 2009 08:41:42 GMT

غياث الدين بن مسعود بن محمد الكاشي (المتوفي سنة 839 هـ/1436 م) من أعظم من اشتهر في القرن التاسع الهجري بالحكمة و الرياضيات و الفلك و النجوم و غيرها.

ولد في مدينة كاشان -قاشان- في بلاد فارس و كان يقيم فيها مدة، ثم ينتقل إلى مكان آخر .

درس الكاشي النحو والصرف والفقه والمنطق، ثم درس الرياضيات وتفوق فيها. ولا غرابة في ذلك، فإن والده كان من أكبر علماء الرياضيات والفلك. وقد عاش الكاشي معظم حياته في سمرقند، وفيها بنى مرصداً سماه "مرصد سمرقند". حيث توجه إلى سمرقند بدعوة من میرزا محمد طارق بن شاه رخ(اولغ بك ) الذي كان يحكم البلاد آنذاك ، و الذي كما قيل أنه كان محبا للعلماء شغوفا بالعلم ، و هناك في سمرقند وضع أكثر مؤلفاته التي كانت سببا في تعريف الناس به .

و بالرغم من ما للكاشي من شهرة كبيرة في الأزياج و المراصد والرياضيات و غيرها و من مكانة علمية جديرة بالتقدير فإنه لم يعرف حقه في كتب التراجم و التاريخ ، بل قد أهمل شأنه كشأن غيره الكثيرين من المفكرين البارزين في الإسلام . و هو من الذين لهم فضل كبير في مساعدةمیرزا محمد طارق بن شاه رخ (اولغ بك ) في إثارة همته للعناية بالرياضيات و الفلك ، و أحد الثلاثة الذين اشتهروا باهتمامهم بالعلوم الرياضية و الفلكية ، و هم :( غياث الدين الكاشي ) و قاضي زاده رومي و علي القوشي ، الذين اشتغلوا في مرصد ( سمرقند ) و اشتركوا فيه ، و عاونوا (اولغ بك ) في اجراء الإرصاد و عمل الأزياج ، و كان هذا المرصد إحدى عجائب زمانه فقد زود بالأدوات الكبيرة و الألات الدقيقة .

و اشتهر الكاشي في علم الهيئة . كما أنه شرح كثيراً من إنتاج علماء الفلك الذين اشتغلوا مع نصير الدين الطوسي في مرصد "مراغة"، كما حقق جداول النجوم التي وضعها الراصدون في ذلك المرصد. وقدر الكاشي تقديراً دقيقاً ما حدث من كسوف للشمس خلال ثلاث سنوات (بين 809 هــ و811 هـ/1407 و1409 م). وهو أول من اكتشف أن مدارات القمر و عطارد إهليليجية.

أما في الرياضيات، فقد ابتكر الكاشي الكسور العشرية، ويقول سمث في كتابه "تاريخ الرياضيات" : "إن الخلاف بين علماء الرياضيات كبير، ولكن غالبيتهم تتفق على أن الكاشي هو الذي ابتكر الكسر العشري". كما وضع الكاشي قانوناً خاصاً بتحديد قيس أحد أضلاع مثلث انطلاقا من قيسي ضلعيه الآخرين و قيس الزاوية المقابلة له بالإضافة إلى قانون خاص بمجموع الأعداد الطبيعية المرفوعة إلى القوة الرابعة. ويقول كارادي فو في حديثه عن علماء الفلك المسلمين : "ثم يأتي الكاشي فيقدم لنا طريقة لجمع المتسلسلة العددية المرفوعة إلى القوة الرابعة، وهي الطريقة التي لا يمكن أن يتوصل إليها بقليل من النبوغ".

Jamshid Al-Kashi

kheduc — Tue, 22 Sep 2009 08:40:09 GMT

Biography
Al-Kashi was one of the best mathematicians in the Islamic world. He was born in 1380, in Kashan, in central Iran. This region was controlled by Tamurlane, better known as Timur, who was more interested in invading other areas than taking care of what he had. Due to this, al-Kashi lived in poverty during his childhood and the beginning years of his adulthood.

The situation changed for the better when Timur died in 1405, and his son, Shah Rokh, ascended into power. Shah Rokh and his wife, Goharshad, a Persian princess, were very interested in the sciences, and they encouraged their court to study the various fields in great depth. Their son, Ulugh Beg, was enthusiastic about science as well, and made some noted contributions in mathematics and astronomy himself. Consequently, the period of their power became one of many scholarly accomplishments. This was the perfect environment for al-Kashi to begin his career as one of the world’s greatest mathematicians.

Eight years after he came into power in 1409, Ulugh Beg founded an institute in Samarkand which soon became the world’s most prestigious university. Students from all over the Middle East, and beyond, flocked to this academy in the capital city of Ulugh Beg’s empire. Consequently, Ulugh Beg harvested many great mathematicians and scientists of the Muslim world. In 1414, al-Kashi took this opportunity to contribute vast amounts of knowledge to his people. His best work was done in the court of Ulugh Beg, and it is said that he was the king’s favourite student.

Al-Kashi was still working on his book, called “Risala al-watar wa’l-jaib” meaning “The Treatise on the Chord and Sine”, when he died in 1429. Some scholars believe that Ulugh Beg may have ordered his murder, while others say he died a natural death. The details are unclear.

General Information About AUD(American University of Dubai)

kheduc — Sun, 20 Sep 2009 18:35:17 GMT

AMERICAN UNIVERSITY OF DUBAI

The American University in Dubai is situated next to Dubai Media City, Dubai Internet City, and the Palm Islands. It is 15 minutes from the heart of Dubai's financial and commercial centre and 25 minutes from Dubai International Airport.

AUD's multi-complex facility is situated on grounds of approximately 1,300,000 sq. ft. and encompasses three academic buildings, a Student Center, an administration building, residence halls, a cafeteria area, and an open air sports facilities.

Academic Buildings
The Engineering Building which was inaugurated in 2002 is equipped with the latest technology and caters to the needs of the Electrical, Civil and Computer Engineering students. It also contains a myriad of computer laboratories which are at the disposal of Information Technology and Engineering students. This building also houses the offices of the Center for Executive Programs and Professional Services

The Arts Building contains in addition to the computer labs several rooms that are equipped for and used by both Interior Design and Visual Communication students, in addition to a photo studio and a dark room. Business classes and many liberal course sessions are conducted in the Business School.

The Student Center
The Student Center Building is the most recent addition to the campus. The Center extends over an area of 13,000 m², 2,600 m² of which are occupied by central courts and a stadium.

The ground floor encompasses a cafeteria, a central kitchen with all of its amenities, and a 4,300 square feet dinning area. A central indoor football field is designed so that it can be dismantled into two independent courts and used as a basketball or volleyball court. This court hasa stadium with a capacity of two thousand five hundred spectators, in addition to an outdoor stadium that lies across the soccer field, and that can accommodate three hundred spectators.

This ground floor also has two squash play grounds, two locker rooms, with shower booths assigned for males and females, a barber shop, a beauty salon, a travel agency, a bank, a copy center, an AUD souvenir shop, a book store, a supermarket, and three shops.

The first floor accommodates one food court with six outlets, six kitchens, six stores, and a 4,300 square feet dining area, a restaurant for external vendors, one store room, one multipurpose 144 capacity high tech hall, and a meeting room for approximately thirty-six players. It also has an office for the AUD sports coaches, two 1,600 square feet gymnasiums for gents and ladies, and a sports office.

The second floor includes one hall with the capacity for a hundred people, nine classrooms/labs, one storage room, seventeen offices, one conference room, two control rooms for the central court, and a lobby/waiting area.

Finally, the third floor has nine classrooms/labs, a storage room, twenty-one offices, one conference room, and one lobby/waiting area.

Administration Building
The main administration building houses all the administrative offices. The University's main auditorium is housed within the main administration building and has a capacity for an audience of 900 guests. It is fully equipped with the latest sound and light systems. AUD's 11,706 sq. ft library is also located in the main administration building.

Residence Halls
Student Residence Halls are located in the northwest corner of the AUD campus and have a capacity to house 536 students. They are within 2–5 minutes' walking distance from the academic buildings, library, computer labs, cafeteria, grocery shop and the outdoor sports facilities. Each residence hall has a laundry room, a study area, a TV lounge, and a fully equipped kitchen and dining room. Campus satellite television service is provided in each lounge. High-speed Internet connections are standard in each room of all four residence halls. A separate female gym and male gym are available for use by housing residents. This complete fitness facility is provided free to students living in the residence halls.

Open door facilities
The campus outdoor facility includes basketball, tennis & volleyball courts, a soccer field and a swimming pool

for more information click HERE

NASA's Dreams Turned into NASA Reality

kheduc — Sat, 11 Oct 2008 10:49:17 GMT

Since its inception 50 years ago, NASA’s scientific and technological excellence has helped power the nation into the 21st century, shaping and improving life. As icons of human achievement, NASA’s enduring accomplishments promise another era of discovery and innovation

Before NASA could stamp its permanent presence in history, the National Advisory Committee for Aeronautics, or NACA, conducted the nation's aeronautical research. In response to the advancing European aeronautical programs in 1915, President Woodrow Wilson created NACA to gain back the U.S. lead. Its first center, known today as NASA’s Langley Research Center in Hampton, Va., was the first government facility to coordinate aeronautical research in the civil and military sectors.

NACA's peace-oriented operations and significant contributions to aeronautics, throughout its 43-year history, led Congress to organize a national program in space science formed around NACA.

On April 2, 1958, the bill for establishing a National Aeronautics and Space Agency was submitted. It reinforced the belief that space should only be used for peaceful purposes and stated that NACA would be absorbed into the new agency with new development and flight operations responsibilities.

On July 29, President Eisenhower signed into law the National Aeronautics and Space Act of 1958, establishing a broad charter for civilian aeronautical and space research. Two months later, on Oct. 1, the first NASA personnel reported to work.

After receiving control of the Army's Missile Firing Laboratory in 1960, NASA changed the name to the Launch Operations Directorate and formed NASA's Marshall Space Flight Center in Huntsville, Ala.

When the space competition rose with the Soviet Union, President John F. Kennedy proposed a lunar landing initiative to Congress that required a new launch facility capable of launching larger spacecraft.

In 1962, NASA broke away from the Launch Operations Directorate in Huntsville and designated Merritt Island Launch Area an independent field installation in Cape Canaveral, Fla., which became Kennedy Space Center in 1963.

Kate Frakes
NASA's John F. Kennedy Space Center

Here is NASA

kheduc — Sat, 11 Oct 2008 10:46:18 GMT

www.ParsehMania.com

اينجا ناسا است

۷ عكس از گذشته و الان ناسا

ماجرا های شگفت آور دنیا "1"

kheduc — Thu, 28 Aug 2008 08:51:17 GMT

سلام . بعد از چند روز مطلب ننوشتن ميخوام يك سري به نام " ماجرا هاي شگفت انگيز دنيا " درست كنم كه اين اوليشه . بعضي ها مربوط ميشه به علم و مسائل مربوط به اين وبلاگ ولي بعضي چيزا فكر كنم مربوط ميشه به مسائل ماورا الطبيعه !!! . مثل همين :

بارش ماهی :

باران ماهی موضوعی عجیب در بین مردم هندوراس نیست . این اتفاق هر ساله بین ماههای می و جولای در منطقه "دیپارتا منتو دیورو" رخ میدهد . شاهدان میگویند :این پدیده با آمدن ابر هایی در آسمان منطقه آغاز میشود و سپس رعد و برق و طوفان شدیدی روی میدهد و اران به شدت میبارد . این باران و طوفان حدود ۲ الی ۳ ساعت به طول می انجامد و وقتی تمام میشود میتوان ماهی های زنده زیادی را روی زمین پیدا کرد !!! مردم این منطقه این ماهی ها را جمع میکنند و با آنها غذا میپزند . از سال 199 نيز هر ساله در شهر "يورو"،"جشنواره باران ماهي" برگزار ميكنند و در آن غذا هايي كه با اين ماهي پخته شده عرضه ميشوند !

WwW.ParsehMania.com

اسپانسر

kheduc — Sat, 02 Aug 2008 08:56:42 GMT

سلام :

چند روزه که اصلا مطلب نمیذارم . منوارم که ببخشید چون اصلا مطلبی ندارم که بذارم.

فقط لطفا و برای حمایت از ما روی لینک زیر که متعلق به اسپانسر ما است کلیک کنید.

این فقط یه تبلیغات نست بلکه شما میتونید با ورود به این سایت اوقات بیکاری خودتون رو پر کنید.

لطفا کلیک کنید مطمئا باشید که پشیمان نمیشوید.

www.ParsehMania.com

Ензимите

kheduc — Wed, 04 Jun 2008 09:35:17 GMT

WwW.ParsehMania.com

Ензимите са молекули които катализират биохимични процеси в клетката.Типичните ензими представляват белтъци или белтъчни комплекси, но съществуват и рибонуклеинови киселини с ензимна функция - т.нар. рибозими. Синтетични молекули наречени изкуствени ензими също показват каталитични способности

С помощта на ензимите, биохимичните реакции в организма могат да бъдат ускорени до 1 000 000 пъти. Принципът на действие включва снижаването на енергетичната бариера за протичането на дадена реакция, до стойности гарантиращи осъществяването на процеса, без това да влияе на термодинамичното равновесие. Именно тази основна функция на ензимите, както и възможностите за контрол върху ензимното действие ги прави важен компонент на всяка жива система.

Досега са открити над 4 000 ензима, а повече от 1 000 са сравнително добре описани

Нортроп заедно с Уендел Станли получават Нобелова награда за химия, за пречиствананеT

Етимология и кратка история на ензимологията

Произходът на думата ензим идва от гръцкото "en zymē", означаващо "в мая". Понятието е въведено през 1878 г. от Вили Кюне, първоначално за описание на последователност от неизвестни процеси, но съвременното му значение включва обузначаването на отделни биологично активни молекули. Като синоним на ензим, в българския език се използва и фермент (субстанция, предизвикваща ферментация). Постепенно в научната литература думата фермент губи своята популярност.

Първите стъпки в познанието за същността на ензимите датират от края на 18, началото на 19 век, когато било забелязано, че определени животински или растителни екстракти могат да разграждат хранителни вещества, но по това време деликатния механизъм на протичащите процеси бил неизвестен

Началото на науката за строежа и функцията на ензимите - ензимолология, поставя Луи Пастьор с изследванията си върху алкохолната ферментация. Луи Пастьор стига до извода, че ферментацията е функция на живи системи, каквито са дрождевите клетки и е невъзможна без тяхното участие. Виталистичната убеденост на Пастьор постулира участието на жива сила (vis vitalis), която той нарича фермент.

През 1897 г. Едуард Бухнер показва, че процесът на ферментация се дължи на определени вещества в самата клетка. Бухнер открива също, че тези вещества са относително нестабилни и могат да бъдат инактивирани при ниски температури.

Макар и по това време ензимите да не са били достъпни в чиста форма, работите върху механизма на действие позволяват в началото на 20 век да се оформят и първите хипотези за белтъчната природа и фината структура на ензимите, както и да се направят първите математически модели на ензимна кинетика.

Окончателното отхвърляне на хипотезата за живата сила и потвърждаването на белтъчната природа на ензимите става след изолирането на първите ензими - уреаза (1926 г. от Джеймс Съмнър), пепсин и трипсин (1929 г. от Джон Нортроп). През 1946 г. Съмнър, Нортроп заедно с Уендел Станли получават Нобелова награда за химия, за пречистванането и кристализирането на ензими.

Структура

С изключение на малка група каталитично активни РНК молекули, наречени рибозими, всички познати ензими са белтъци. Като типични белтъци ензимите са изградени от линейното подреждане на аминокиселини в полипептидни вериги. Дължината на тези вериги варира от стотина до десетки хиляди аминокиселини. Функцията на ензима зависи не само от правилното подреждане на отделните аминокиселини, но преди всичко от триизмерното нагъване на полипептидната верига в пространството.

Често се наблюдава и асоцииране на няколко отделни протеина в самостоятелна единица, функционираща като едно цяло. В този случай ензимите се наричат олигомери - съставени от отделни независими белтъци.

В строежа на ензима освен белтъчна част е възможно, но не винаги участват и редица други органични или неорганични съединения означавани като кофактори. Когато ензима притежва и небелтъчна част, белтъчната се означава като апоензим. Съвкупността от апоензим и съответния кофактор се нарича холоензим - функционално цяло.

В рамките на апоензима се открояват няколко важни функционални участъка:

Активният (каталитичен) участък е мястото на осъществяване на самата каталитична реакция и пряката връзка със субстрата. Често това са малко на брой аминокиселини приближени пространствено при нагъването на полипептидната верига.
Свързващ участък - разположен в близост или около активния участък и представлява областта на допълнителна връзка между субстрата и самата ензимна молекула обикновено с поддържаща функция.
Регулаторен участък - незадължителен, но може да бъдат и няколко. Това са области от белтъка, където взаимодействие с други регулаторни молекули променя конформацията на ензима и влияе върху неговото действие.

Кофакторите могат да бъдат разнообразни по природа и функции. Често са ковалентно свързани с белтъчната част и неразривно участват в каталитичния акт. Този тип се означава като простетична група. Ролята на простетични групи изпълняват малки органични съединения (тиамин-пирофосфат), както и метални катиони. Друг тип кофактори наречени коензими не са здраво свързани с ензима, но са необходими за функционирането му. Те се асоциират в момента на самата реакция, тъй като присъстват в големи количества в средата. Коензимите са също малки органични съединения (флавин, НАД, хем) или неорганични метални йони.

Механизъм на действие

Ензимите катализират превръщането на определени химични съединения, наречени субстрати на реакцията в съответни продукти. Процесът протича на няколко стъпала като се минава през създавенето на ензим-субстратен комплекс, ензим-продуктен комплекс и се стига до получаването на реакционен продукт и отделяне на ензима:

Базова концепция в целия механизъм е т.нар. преходно състояние. Преходното състояние е хипотетичен момент, в който е равно вероятностно протичането на реакцията в права посока (до получаване на продукт) или в обратна посока (до формирането на субстрат). Това не е химично съединение подобно на възможни междинни продукти, а представлява състояние на максимална енергия - напрегнатост на системата.

Ензимите могат да осъществят до няколко милиона каталитични цикъла (получаване на продукт, отделяне от продукта и свързване на нов субстрат).

Специфичност

Ензимите обикновено са специфични както по отношение на реакцията, която катализират, така и по отношение на веществата които влизат в нея. Специфичността се определя от съответствието във формата на субстрата и каталитичния участък на ензима, от привличането и отблъскването на повърхностните им електрични заряди и от съвпадението на съответни хидрофобни и хидрофилни области. Съществуват няколко типа специфичност на ензимното действие, присъщи в различна степен за отделните ензими:

хемоспецифичност (групова специфичност) - специфичност по отношение на определени химични групи, присъстващи в субстрата.
региоспецифичност (реакционна специфичност) - специфичност по отношение на тип връзка, която се разкъсва или създава в течение на реакцията.
стереоспецифичност - специфичност по отношение на конфигурацията на молекулата, с предпочитание към един или друг енантиомер.

За обяснение на наличието на специфичност по отношение на различни възможни изходни вещества първоначално била прилагана хипотезата на Емил Фишер за т.нар. структурно съответствие тип ключ-ключалка. Тя постулирала пълно структурно съответствие между субстрата и ензима, като субстрата буквално прилепва в активния център на ензима. Хипотезата не може да обясни стабилизацията на преходното сътояние.

Корекцията на предложения от Фишер модел, е направена от Даниел Кошланд през 1958 г., когато Кошланд предлага модела на индуцираното структурно сходство. Според него в момента на взаимодействие ензима се нагажда конформационно към субстрата, за да се получи пълно съответствие.

‎

При особено сложни субстратни молекули, каквито могат да са например цели белтъчни молекули не е изключено и нагаждане на самия субстрат чрез конформационни промени в него самия.

Метаболитни пътища

Някои от ензимите могат да работят заедно в специфичен порядък, образуващи метаболитни пътища (серия от химични реакции, осъществяващи се в клетката, катализирани от ензими). В тях един ензим взима продукта от друг ензим, като начален субстрт. След каталитичната реакция, продуктът се прехвърля на друг ензим. Крайният продукт от този метаболитен път е често инхибитор на един от първите ензими, което гарантира необратимост на реакцията и така се регулира количеството на крайния продукт, получен по този начин.

Най-общи механизми на инхибиране по тип обратна връзка:

1. Общ механизъм на инхибиране, където продукт P инхибира етапи (A->B).
2. Последователно инхибиране. Крайните продукти P1 и P2 инхибират първата фаза от техния индивидуален път (C->D or C->F). Ако двата продукта са в достатъчни количества всички пътища от C са блокирани. Това води до изграждане на C, което от своя страна инхибира първата стъпка A->B.
3. Ензимно наслагване. Всеки продукт инхибира и и първата индивидуална фаза и един от ензимите прави първата обща фаза.
4. Съгласувано инхибиране. Всеки краен продукт инхибира първата индивидуална фаза. Заедно те инхибират първата обща стъпка.
5. Натрупващо се инхибиране. Всеки краен продукт инхибира първата индивидуална фаза. Заедно те инхибират частично първата обща стъпка.

Термодинамика на ензимната реакция

Подобно на всички други катализатори ензимите катализират само термодинамично възможни процеси. Това са спонтанни реакции, при които имаме негативна промяна на свободната енергия на Гибс. Ензима не влияе на термодинамичното равновесие, но помага то да бъде достигнато значително по-бързо. Възможно е спонтанната некатализирана реакция да води до формирането на различен продукт от този при ензим-катализирана реакция, но това е избор на един от възможните реакционни пътища. Пример от класическата термодинамика е взаимодействие на въглерод и водород - възможните продуктите на реакцията са множество. Но ако същата реакция се катализира от хипотетичен ензим, той ще е специализиран за формирането на единствен продукт.

Ензимите могат да обединяват силно изгоден термодинамичен процес с реакция която е термодинамично неизгодна. Сумарно процеса се нарича спрегната реакция. Често като избор за термодинамично изгоден процес се осъществява хидролизата на енергетически богато съединение (напр. АТФ), а отделената енергия се използва за създаването на нови химични връзки в други молекули.

Ензимът катализира както правата, така и обратната реакция, до достигането на термодинамичното равновесие. Правата и обратна реакция не повлияват на равновесието, а само на скоростта на достигането му. Например карбоанхидразата, катализира следните две реакции в замисимост от началната концентрация на реагентите:

(в тъканите - висока CO₂ концентрация)

(в белите дробове - ниска CO₂ концентрация)

Съществува вероятност при физиологичните концентрации на реагиращите вещества и продуктите, общата промяна на свободната енергия на Гибс да е силно отрицателна, което от своя страна прави процеса необратим. Тогава ензима практически катализира единствено правата реакция.

Ензимна кинетика

Ензимната кинетика си поставя за цел да изследва как ензимите се свързват с техните субстрати и ги превръщат в продукти, както и да определи скоростта на това превръщане. През 1913 г. Леонор Михаелис и Мауд Ментен поставят основите на количествената теория на ензимната кинетика. Техните работи са доразвити от Бригс и Джон Холдейн, с представянето на нов математически апарат

Михаелис и Ментен разглеждат ензимната реакция, като разделена на два стадия. В първият има равновесна реакция на свързване на субстрата с ензима до формиране на ензим-субстратен комплекс. Като втори стадий те поставят необратима реакция на превръщането на субстрата в продукт и освобождаването на продукта от ензима. Моделът е за едносубстратна реакция :

Константите k₁,k_-1 и k₂, посочени в уравнението са съответните скоростни константи на химичните реакции. Въз основа на това предположение са съставени няколко кинетични уравнения, за описването и практическото намиране на скоростта на ензимната реакция. Повечето ензими се подчиняват на този модел, известен като кинетиката на Михаелис-Ментен.

Кинетичното уравнение, известно като уравнение на Михаелис-Ментен, описващо скоростта на ензимната реакция (v) във всеки момент се извежда от посочения модел и графично представлява:

Съответните означения са коментирани в детайли по-надолу.

Скорост на реакциите, провеждани посредством ензими

нзимите могат да увеличат скоростта на реакциите, чрез защитаване или даване на възможност на различен път на реакцията с по-ниска активираща енергия, което прави по-лесно протичането на съответната реакция. Общата скорост на ензимно катализираната реакция зависи от много фактори като температура, рH на средата, концентрации на реагентите, присъствието на инхибитори и др.

Веществата (A и B) се нуждаят от голямо количество енергия (E1) за да достигнат междинното състояние A…B, което след това реагира до краен продукт (AB). Ензимът (E) образува микросреда, в която A и B могат да реагират до междинното състояние (A…E…B) по-лесно, намалявайки необходимата енергия (E2). Като резултат се повишава вероятността за осъществяване на тази реакция и по този начин се повишава скоростта й.

От практически съображения са въведени няколко показателя за кинетичното характеризиране на дадена реакция - максимална скорост, начална скорост, константа на Михаелис-Ментен, оборотно число и константа на специфичност.

Максималната скорост (V_max) се постига при пълно насищане на ензима, до отсъствието на свободни ензимни молекули. Практически се намира като постепенно се увеличава концентрацията на субстрата, докато се наблюдава постоянна скорост, наречена максимална скорост (V_max), на формирането на продукт. Тогава концентрацията на ензим-субстратния комплекс е числено равна на началната концентрация на ензима. При разглежданто на кинетичните уравнения при такива условия, лесно се изчислява и константата на Михаелис-Ментен (числено равна на субстратната концентрация, необходима за достигане на 1/2 от максималната скорост). Константата на Михаелис-Ментен (K_m) е показател за сродството на ензима към неговия субстрат в рамките на ензим-субстратния комплекс - колкото по голяма е тя, толкова по-лесно ензима се освобождава от своя субстрат.

Забележка: Константата на Михаелис-Ментен, често погрешно се интерпретира като дисоционна константа, но това е вярно само когато скоростта на превръщането на ензим-субстратния комплекс в продукт е много по-малка от скоростта на разпадането му до субстрат.

Началната скорост (V₀) е проблем за измерване, тъй като концентрацията на субстрат се променя в течение на реакцията. За определянето и се използват значителни концентрации на субстрат, надвишаващи тази на ензима. При това условие, промяната на концентрацията на субстрат в първите няколко секунди от реакцията е незначителна и с подходящ математичеки апарат, може да се определи началната скорост на реакцията.

Оборотното число (k_cat, прости реакции k_cat=k₂) е показател за ефективността на ензима. Това е просто скоростната константа на превръщането на ензим-субстратния комплекс в продукт и неговото освобождаване. Кинетичния смисъл на оборотното число е максималния брой сбстратни молекули, които могат да се преработят от един активен център за една секунда.

Последният показател за характеристика на ензим е т.нар. константа на специфичност - отношението между оборотното число и константата на Михаелис-Ментен. Това позволява сравнение на каталитичната ефективност на различни ензими или преработката на различни субстрати от един ензим. Кинетичния смисъл е максималния броя на субстратни молекули превърнати за единица време от един активен център при еднакви условия на афинитет към субстрата. Има горна граница на тази константа и това е скоростта на проста дифузия на на ензима от субстрата в разтвор - не е възможно да се превърнат повече молекули от достъпните за контакт в разтвор. Скоростта на дифузия на ензима от субстрата е в рамките на 10⁸ до 10⁹ mol^-1.l. s^-1. Много ензими притежават константи на специфичност в този порядък и те се означават като каталитично перфектни. Примери за такъв тип каталитично перфектни ензими са ацетилхолинестераа, карбоанхидраза, каталаза, кротоназа, фумараза, b-лактамаза.

Функции

Ензимите катализират биохимични реакции. С тяхна помощ се извършва синтез и разграждане на органичните вещества, редуциране, окисление, обмяна на веществата между организмите и околната среда.

Роля на ензимите в химическите реакции

Ензимите могат да свържат 2 или повече реакции, така че термодинамично най-вероятната реакция може да бъде използвана да доведе до термодинамично по-малко вероятна такава. Един от най-общите примери за това са ензимите, използувани за дефосфорилация на аденозин трифосфат (АТФ) да доведе до други неотнасящи се към нея реакции.

Ензими и здраве

Ензимите са особено важни за живите организми и неправилната работа дори на един от около 2000 съществуващи в организма може да доведе до заболяване. Пример на болест причинена от неправилно функциониране на ензим е фенилкетонуриа. При нея ензима фениланинхидрохксилаза, който преработва основната аминокиселина фениланин в тирозин просто не работи. Това води до повишаване на нивата на фениланин с пследици от увреждане на мозъка и забавяне на умствената дейност. Ензимите в човешкото тяло също се влияят от инхибитори. Аспиринът, например инхибира ензимите, преработващи простагландините (веществата даващи сигнал на имунната система за инфекция или възпаление) и по този начин потиска болката и възпалението. Ензимите се използват и в ежедневните продукти като миещи препарати, където ускоряват химическите реакции при прането (например разлагане на петна от кръв или други органични вещества).

Храносмилателни и матаболитни ензими

Храненето при животните е основано на храносмилателни ензими като α-амилаза, трипсин. Основната роля е за храносмилането на храната и осигуряването на хранителните вещества за цялото тяло. Друг клас ензими се наричат метаболитни ензими. Тяхната роля е да катализират химическите реакции в цялото тяло, включително и приемането на кислород. Повечето от нашите клетки (с изключение на еритроцитите) биха страдали от недостиг на кислород даже и при негов излишък без действието на ензимита цитохром оксидаза. Ензимите също играят роля при контракцията на мускулите и отпускането им. Факт е че без съществуването на тези два класа ензими животът нямаше да съществува.