.

NACA's Dreams Turned into NASA Reality

kheduc — Sat, 11 Oct 2008 10:50:02 GMT

Since its inception 50 years ago, NASA’s scientific and technological excellence has helped power the nation into the 21st century, shaping and improving life. As icons of human achievement, NASA’s enduring accomplishments promise another era of discovery and innovation

Before NASA could stamp its permanent presence in history, the National Advisory Committee for Aeronautics, or NACA, conducted the nation's aeronautical research. In response to the advancing European aeronautical programs in 1915, President Woodrow Wilson created NACA to gain back the U.S. lead. Its first center, known today as NASA’s Langley Research Center in Hampton, Va., was the first government facility to coordinate aeronautical research in the civil and military sectors.

NACA's peace-oriented operations and significant contributions to aeronautics, throughout its 43-year history, led Congress to organize a national program in space science formed around NACA.

On April 2, 1958, the bill for establishing a National Aeronautics and Space Agency was submitted. It reinforced the belief that space should only be used for peaceful purposes and stated that NACA would be absorbed into the new agency with new development and flight operations responsibilities.

On July 29, President Eisenhower signed into law the National Aeronautics and Space Act of 1958, establishing a broad charter for civilian aeronautical and space research. Two months later, on Oct. 1, the first NASA personnel reported to work.

After receiving control of the Army's Missile Firing Laboratory in 1960, NASA changed the name to the Launch Operations Directorate and formed NASA's Marshall Space Flight Center in Huntsville, Ala.

When the space competition rose with the Soviet Union, President John F. Kennedy proposed a lunar landing initiative to Congress that required a new launch facility capable of launching larger spacecraft.

In 1962, NASA broke away from the Launch Operations Directorate in Huntsville and designated Merritt Island Launch Area an independent field installation in Cape Canaveral, Fla., which became Kennedy Space Center in 1963.

Kate Frakes
NASA's John F. Kennedy Space Center

Here is NASA

kheduc — Sat, 11 Oct 2008 10:46:18 GMT

www.ParsehMania.com

اينجا ناسا است

۷ عكس از گذشته و الان ناسا

ماجرا های شگفت آور دنیا "1"

kheduc — Thu, 28 Aug 2008 08:51:17 GMT

سلام . بعد از چند روز مطلب ننوشتن ميخوام يك سري به نام " ماجرا هاي شگفت انگيز دنيا " درست كنم كه اين اوليشه . بعضي ها مربوط ميشه به علم و مسائل مربوط به اين وبلاگ ولي بعضي چيزا فكر كنم مربوط ميشه به مسائل ماورا الطبيعه !!! . مثل همين :

بارش ماهی :

باران ماهی موضوعی عجیب در بین مردم هندوراس نیست . این اتفاق هر ساله بین ماههای می و جولای در منطقه "دیپارتا منتو دیورو" رخ میدهد . شاهدان میگویند :این پدیده با آمدن ابر هایی در آسمان منطقه آغاز میشود و سپس رعد و برق و طوفان شدیدی روی میدهد و اران به شدت میبارد . این باران و طوفان حدود ۲ الی ۳ ساعت به طول می انجامد و وقتی تمام میشود میتوان ماهی های زنده زیادی را روی زمین پیدا کرد !!! مردم این منطقه این ماهی ها را جمع میکنند و با آنها غذا میپزند . از سال 199 نيز هر ساله در شهر "يورو"،"جشنواره باران ماهي" برگزار ميكنند و در آن غذا هايي كه با اين ماهي پخته شده عرضه ميشوند !

WwW.ParsehMania.com

اسپانسر

kheduc — Sat, 02 Aug 2008 08:56:42 GMT

سلام :

چند روزه که اصلا مطلب نمیذارم . منوارم که ببخشید چون اصلا مطلبی ندارم که بذارم.

فقط لطفا و برای حمایت از ما روی لینک زیر که متعلق به اسپانسر ما است کلیک کنید.

این فقط یه تبلیغات نست بلکه شما میتونید با ورود به این سایت اوقات بیکاری خودتون رو پر کنید.

لطفا کلیک کنید مطمئا باشید که پشیمان نمیشوید.

www.ParsehMania.com

Ензимите

kheduc — Wed, 04 Jun 2008 09:35:17 GMT

WwW.ParsehMania.com

Ензимите са молекули които катализират биохимични процеси в клетката.Типичните ензими представляват белтъци или белтъчни комплекси, но съществуват и рибонуклеинови киселини с ензимна функция - т.нар. рибозими. Синтетични молекули наречени изкуствени ензими също показват каталитични способности

С помощта на ензимите, биохимичните реакции в организма могат да бъдат ускорени до 1 000 000 пъти. Принципът на действие включва снижаването на енергетичната бариера за протичането на дадена реакция, до стойности гарантиращи осъществяването на процеса, без това да влияе на термодинамичното равновесие. Именно тази основна функция на ензимите, както и възможностите за контрол върху ензимното действие ги прави важен компонент на всяка жива система.

Досега са открити над 4 000 ензима, а повече от 1 000 са сравнително добре описани

Нортроп заедно с Уендел Станли получават Нобелова награда за химия, за пречиствананеT

Етимология и кратка история на ензимологията

Произходът на думата ензим идва от гръцкото "en zymē", означаващо "в мая". Понятието е въведено през 1878 г. от Вили Кюне, първоначално за описание на последователност от неизвестни процеси, но съвременното му значение включва обузначаването на отделни биологично активни молекули. Като синоним на ензим, в българския език се използва и фермент (субстанция, предизвикваща ферментация). Постепенно в научната литература думата фермент губи своята популярност.

Първите стъпки в познанието за същността на ензимите датират от края на 18, началото на 19 век, когато било забелязано, че определени животински или растителни екстракти могат да разграждат хранителни вещества, но по това време деликатния механизъм на протичащите процеси бил неизвестен

Началото на науката за строежа и функцията на ензимите - ензимолология, поставя Луи Пастьор с изследванията си върху алкохолната ферментация. Луи Пастьор стига до извода, че ферментацията е функция на живи системи, каквито са дрождевите клетки и е невъзможна без тяхното участие. Виталистичната убеденост на Пастьор постулира участието на жива сила (vis vitalis), която той нарича фермент.

През 1897 г. Едуард Бухнер показва, че процесът на ферментация се дължи на определени вещества в самата клетка. Бухнер открива също, че тези вещества са относително нестабилни и могат да бъдат инактивирани при ниски температури.

Макар и по това време ензимите да не са били достъпни в чиста форма, работите върху механизма на действие позволяват в началото на 20 век да се оформят и първите хипотези за белтъчната природа и фината структура на ензимите, както и да се направят първите математически модели на ензимна кинетика.

Окончателното отхвърляне на хипотезата за живата сила и потвърждаването на белтъчната природа на ензимите става след изолирането на първите ензими - уреаза (1926 г. от Джеймс Съмнър), пепсин и трипсин (1929 г. от Джон Нортроп). През 1946 г. Съмнър, Нортроп заедно с Уендел Станли получават Нобелова награда за химия, за пречистванането и кристализирането на ензими.

Структура

С изключение на малка група каталитично активни РНК молекули, наречени рибозими, всички познати ензими са белтъци. Като типични белтъци ензимите са изградени от линейното подреждане на аминокиселини в полипептидни вериги. Дължината на тези вериги варира от стотина до десетки хиляди аминокиселини. Функцията на ензима зависи не само от правилното подреждане на отделните аминокиселини, но преди всичко от триизмерното нагъване на полипептидната верига в пространството.

Често се наблюдава и асоцииране на няколко отделни протеина в самостоятелна единица, функционираща като едно цяло. В този случай ензимите се наричат олигомери - съставени от отделни независими белтъци.

В строежа на ензима освен белтъчна част е възможно, но не винаги участват и редица други органични или неорганични съединения означавани като кофактори. Когато ензима притежва и небелтъчна част, белтъчната се означава като апоензим. Съвкупността от апоензим и съответния кофактор се нарича холоензим - функционално цяло.

В рамките на апоензима се открояват няколко важни функционални участъка:

Активният (каталитичен) участък е мястото на осъществяване на самата каталитична реакция и пряката връзка със субстрата. Често това са малко на брой аминокиселини приближени пространствено при нагъването на полипептидната верига.
Свързващ участък - разположен в близост или около активния участък и представлява областта на допълнителна връзка между субстрата и самата ензимна молекула обикновено с поддържаща функция.
Регулаторен участък - незадължителен, но може да бъдат и няколко. Това са области от белтъка, където взаимодействие с други регулаторни молекули променя конформацията на ензима и влияе върху неговото действие.

Кофакторите могат да бъдат разнообразни по природа и функции. Често са ковалентно свързани с белтъчната част и неразривно участват в каталитичния акт. Този тип се означава като простетична група. Ролята на простетични групи изпълняват малки органични съединения (тиамин-пирофосфат), както и метални катиони. Друг тип кофактори наречени коензими не са здраво свързани с ензима, но са необходими за функционирането му. Те се асоциират в момента на самата реакция, тъй като присъстват в големи количества в средата. Коензимите са също малки органични съединения (флавин, НАД, хем) или неорганични метални йони.

Механизъм на действие

Ензимите катализират превръщането на определени химични съединения, наречени субстрати на реакцията в съответни продукти. Процесът протича на няколко стъпала като се минава през създавенето на ензим-субстратен комплекс, ензим-продуктен комплекс и се стига до получаването на реакционен продукт и отделяне на ензима:

Базова концепция в целия механизъм е т.нар. преходно състояние. Преходното състояние е хипотетичен момент, в който е равно вероятностно протичането на реакцията в права посока (до получаване на продукт) или в обратна посока (до формирането на субстрат). Това не е химично съединение подобно на възможни междинни продукти, а представлява състояние на максимална енергия - напрегнатост на системата.

Ензимите могат да осъществят до няколко милиона каталитични цикъла (получаване на продукт, отделяне от продукта и свързване на нов субстрат).

Специфичност

Ензимите обикновено са специфични както по отношение на реакцията, която катализират, така и по отношение на веществата които влизат в нея. Специфичността се определя от съответствието във формата на субстрата и каталитичния участък на ензима, от привличането и отблъскването на повърхностните им електрични заряди и от съвпадението на съответни хидрофобни и хидрофилни области. Съществуват няколко типа специфичност на ензимното действие, присъщи в различна степен за отделните ензими:

хемоспецифичност (групова специфичност) - специфичност по отношение на определени химични групи, присъстващи в субстрата.
региоспецифичност (реакционна специфичност) - специфичност по отношение на тип връзка, която се разкъсва или създава в течение на реакцията.
стереоспецифичност - специфичност по отношение на конфигурацията на молекулата, с предпочитание към един или друг енантиомер.

За обяснение на наличието на специфичност по отношение на различни възможни изходни вещества първоначално била прилагана хипотезата на Емил Фишер за т.нар. структурно съответствие тип ключ-ключалка. Тя постулирала пълно структурно съответствие между субстрата и ензима, като субстрата буквално прилепва в активния център на ензима. Хипотезата не може да обясни стабилизацията на преходното сътояние.

Корекцията на предложения от Фишер модел, е направена от Даниел Кошланд през 1958 г., когато Кошланд предлага модела на индуцираното структурно сходство. Според него в момента на взаимодействие ензима се нагажда конформационно към субстрата, за да се получи пълно съответствие.

‎

При особено сложни субстратни молекули, каквито могат да са например цели белтъчни молекули не е изключено и нагаждане на самия субстрат чрез конформационни промени в него самия.

Метаболитни пътища

Някои от ензимите могат да работят заедно в специфичен порядък, образуващи метаболитни пътища (серия от химични реакции, осъществяващи се в клетката, катализирани от ензими). В тях един ензим взима продукта от друг ензим, като начален субстрт. След каталитичната реакция, продуктът се прехвърля на друг ензим. Крайният продукт от този метаболитен път е често инхибитор на един от първите ензими, което гарантира необратимост на реакцията и така се регулира количеството на крайния продукт, получен по този начин.

Най-общи механизми на инхибиране по тип обратна връзка:

1. Общ механизъм на инхибиране, където продукт P инхибира етапи (A->B).
2. Последователно инхибиране. Крайните продукти P1 и P2 инхибират първата фаза от техния индивидуален път (C->D or C->F). Ако двата продукта са в достатъчни количества всички пътища от C са блокирани. Това води до изграждане на C, което от своя страна инхибира първата стъпка A->B.
3. Ензимно наслагване. Всеки продукт инхибира и и първата индивидуална фаза и един от ензимите прави първата обща фаза.
4. Съгласувано инхибиране. Всеки краен продукт инхибира първата индивидуална фаза. Заедно те инхибират първата обща стъпка.
5. Натрупващо се инхибиране. Всеки краен продукт инхибира първата индивидуална фаза. Заедно те инхибират частично първата обща стъпка.

Термодинамика на ензимната реакция

Подобно на всички други катализатори ензимите катализират само термодинамично възможни процеси. Това са спонтанни реакции, при които имаме негативна промяна на свободната енергия на Гибс. Ензима не влияе на термодинамичното равновесие, но помага то да бъде достигнато значително по-бързо. Възможно е спонтанната некатализирана реакция да води до формирането на различен продукт от този при ензим-катализирана реакция, но това е избор на един от възможните реакционни пътища. Пример от класическата термодинамика е взаимодействие на въглерод и водород - възможните продуктите на реакцията са множество. Но ако същата реакция се катализира от хипотетичен ензим, той ще е специализиран за формирането на единствен продукт.

Ензимите могат да обединяват силно изгоден термодинамичен процес с реакция която е термодинамично неизгодна. Сумарно процеса се нарича спрегната реакция. Често като избор за термодинамично изгоден процес се осъществява хидролизата на енергетически богато съединение (напр. АТФ), а отделената енергия се използва за създаването на нови химични връзки в други молекули.

Ензимът катализира както правата, така и обратната реакция, до достигането на термодинамичното равновесие. Правата и обратна реакция не повлияват на равновесието, а само на скоростта на достигането му. Например карбоанхидразата, катализира следните две реакции в замисимост от началната концентрация на реагентите:

(в тъканите - висока CO₂ концентрация)

(в белите дробове - ниска CO₂ концентрация)

Съществува вероятност при физиологичните концентрации на реагиращите вещества и продуктите, общата промяна на свободната енергия на Гибс да е силно отрицателна, което от своя страна прави процеса необратим. Тогава ензима практически катализира единствено правата реакция.

Ензимна кинетика

Ензимната кинетика си поставя за цел да изследва как ензимите се свързват с техните субстрати и ги превръщат в продукти, както и да определи скоростта на това превръщане. През 1913 г. Леонор Михаелис и Мауд Ментен поставят основите на количествената теория на ензимната кинетика. Техните работи са доразвити от Бригс и Джон Холдейн, с представянето на нов математически апарат

Михаелис и Ментен разглеждат ензимната реакция, като разделена на два стадия. В първият има равновесна реакция на свързване на субстрата с ензима до формиране на ензим-субстратен комплекс. Като втори стадий те поставят необратима реакция на превръщането на субстрата в продукт и освобождаването на продукта от ензима. Моделът е за едносубстратна реакция :

Константите k₁,k_-1 и k₂, посочени в уравнението са съответните скоростни константи на химичните реакции. Въз основа на това предположение са съставени няколко кинетични уравнения, за описването и практическото намиране на скоростта на ензимната реакция. Повечето ензими се подчиняват на този модел, известен като кинетиката на Михаелис-Ментен.

Кинетичното уравнение, известно като уравнение на Михаелис-Ментен, описващо скоростта на ензимната реакция (v) във всеки момент се извежда от посочения модел и графично представлява:

Съответните означения са коментирани в детайли по-надолу.

Скорост на реакциите, провеждани посредством ензими

нзимите могат да увеличат скоростта на реакциите, чрез защитаване или даване на възможност на различен път на реакцията с по-ниска активираща енергия, което прави по-лесно протичането на съответната реакция. Общата скорост на ензимно катализираната реакция зависи от много фактори като температура, рH на средата, концентрации на реагентите, присъствието на инхибитори и др.

Веществата (A и B) се нуждаят от голямо количество енергия (E1) за да достигнат междинното състояние A…B, което след това реагира до краен продукт (AB). Ензимът (E) образува микросреда, в която A и B могат да реагират до междинното състояние (A…E…B) по-лесно, намалявайки необходимата енергия (E2). Като резултат се повишава вероятността за осъществяване на тази реакция и по този начин се повишава скоростта й.

От практически съображения са въведени няколко показателя за кинетичното характеризиране на дадена реакция - максимална скорост, начална скорост, константа на Михаелис-Ментен, оборотно число и константа на специфичност.

Максималната скорост (V_max) се постига при пълно насищане на ензима, до отсъствието на свободни ензимни молекули. Практически се намира като постепенно се увеличава концентрацията на субстрата, докато се наблюдава постоянна скорост, наречена максимална скорост (V_max), на формирането на продукт. Тогава концентрацията на ензим-субстратния комплекс е числено равна на началната концентрация на ензима. При разглежданто на кинетичните уравнения при такива условия, лесно се изчислява и константата на Михаелис-Ментен (числено равна на субстратната концентрация, необходима за достигане на 1/2 от максималната скорост). Константата на Михаелис-Ментен (K_m) е показател за сродството на ензима към неговия субстрат в рамките на ензим-субстратния комплекс - колкото по голяма е тя, толкова по-лесно ензима се освобождава от своя субстрат.

Забележка: Константата на Михаелис-Ментен, често погрешно се интерпретира като дисоционна константа, но това е вярно само когато скоростта на превръщането на ензим-субстратния комплекс в продукт е много по-малка от скоростта на разпадането му до субстрат.

Началната скорост (V₀) е проблем за измерване, тъй като концентрацията на субстрат се променя в течение на реакцията. За определянето и се използват значителни концентрации на субстрат, надвишаващи тази на ензима. При това условие, промяната на концентрацията на субстрат в първите няколко секунди от реакцията е незначителна и с подходящ математичеки апарат, може да се определи началната скорост на реакцията.

Оборотното число (k_cat, прости реакции k_cat=k₂) е показател за ефективността на ензима. Това е просто скоростната константа на превръщането на ензим-субстратния комплекс в продукт и неговото освобождаване. Кинетичния смисъл на оборотното число е максималния брой сбстратни молекули, които могат да се преработят от един активен център за една секунда.

Последният показател за характеристика на ензим е т.нар. константа на специфичност - отношението между оборотното число и константата на Михаелис-Ментен. Това позволява сравнение на каталитичната ефективност на различни ензими или преработката на различни субстрати от един ензим. Кинетичния смисъл е максималния броя на субстратни молекули превърнати за единица време от един активен център при еднакви условия на афинитет към субстрата. Има горна граница на тази константа и това е скоростта на проста дифузия на на ензима от субстрата в разтвор - не е възможно да се превърнат повече молекули от достъпните за контакт в разтвор. Скоростта на дифузия на ензима от субстрата е в рамките на 10⁸ до 10⁹ mol^-1.l. s^-1. Много ензими притежават константи на специфичност в този порядък и те се означават като каталитично перфектни. Примери за такъв тип каталитично перфектни ензими са ацетилхолинестераа, карбоанхидраза, каталаза, кротоназа, фумараза, b-лактамаза.

Функции

Ензимите катализират биохимични реакции. С тяхна помощ се извършва синтез и разграждане на органичните вещества, редуциране, окисление, обмяна на веществата между организмите и околната среда.

Роля на ензимите в химическите реакции

Ензимите могат да свържат 2 или повече реакции, така че термодинамично най-вероятната реакция може да бъде използвана да доведе до термодинамично по-малко вероятна такава. Един от най-общите примери за това са ензимите, използувани за дефосфорилация на аденозин трифосфат (АТФ) да доведе до други неотнасящи се към нея реакции.

Ензими и здраве

Ензимите са особено важни за живите организми и неправилната работа дори на един от около 2000 съществуващи в организма може да доведе до заболяване. Пример на болест причинена от неправилно функциониране на ензим е фенилкетонуриа. При нея ензима фениланинхидрохксилаза, който преработва основната аминокиселина фениланин в тирозин просто не работи. Това води до повишаване на нивата на фениланин с пследици от увреждане на мозъка и забавяне на умствената дейност. Ензимите в човешкото тяло също се влияят от инхибитори. Аспиринът, например инхибира ензимите, преработващи простагландините (веществата даващи сигнал на имунната система за инфекция или възпаление) и по този начин потиска болката и възпалението. Ензимите се използват и в ежедневните продукти като миещи препарати, където ускоряват химическите реакции при прането (например разлагане на петна от кръв или други органични вещества).

Храносмилателни и матаболитни ензими

Храненето при животните е основано на храносмилателни ензими като α-амилаза, трипсин. Основната роля е за храносмилането на храната и осигуряването на хранителните вещества за цялото тяло. Друг клас ензими се наричат метаболитни ензими. Тяхната роля е да катализират химическите реакции в цялото тяло, включително и приемането на кислород. Повечето от нашите клетки (с изключение на еритроцитите) биха страдали от недостиг на кислород даже и при негов излишък без действието на ензимита цитохром оксидаза. Ензимите също играят роля при контракцията на мускулите и отпускането им. Факт е че без съществуването на тези два класа ензими животът нямаше да съществува.

فضاپیمای فونیکس

kheduc — Sat, 31 May 2008 10:02:17 GMT

WwW.ParsehMania.com

تصاویری از فضاپیمای فونیکس که فرود موفقی رو روی سطح مریخ داشته.

جوانترین پرفسور دنیا

kheduc — Wed, 21 May 2008 06:58:17 GMT

WwW.ParsehMania.com

حالا میرسیم به جوانترین پرفسور دنیا " عالیه صبور" که یک دختر ۱۹ ساله ایرانی مقیم آمریکا هست .عالیه در سن ۱۰"ماهگی" خواندن و نوشتن را یاد میگرد و در سن ۱۰ سالگی دانشگاه را تمام میکند . او همچنین در سن ۱۴ سالگی مدرک دکترا را گرفت و جدیدا مدرک پروفسری را گرفت. او رکورد ۳۰۰ ساله سن دریافت این مدرک را شکست . قبل از او کولین مک لاوین شاگرد نیوتون جوانترین پروفسور جهان بود که نامش در کتاب رکورد های جهانی گینس ثبت شده بود . عالیه قرار است استاد دانشگاه " کونکوک " کره جنوبی بشود . او علاوه بر ریاضیدان بودن یک موزیسین ماهر نیز هست.

مسابقه 4

kheduc — Sat, 17 May 2008 07:47:17 GMT

WwW.ParsehMania.com

مسابقه شماره ۴ :

چرا وقتي يد را كه غير قطبي است را در آب مي ريزيم حل نمي شود. ولي وقتيKI در آب مي ريزيم و بعد يد را مي ريزيم ، يد در آب حل مي شود.KI در آب چه كاري را انجام مي دهد.

شما میتوانید جواب این سوال را از دو طریق برای ما ارسال نمایید :

۱ ـ جواب این سوال را به ایمیل ما : Soheyl_kashani@yahoo.com ارسال نمایید و یا :

۲ـ جواب این سوال را در قسمت نظرات خصوصی این وبلاگ برای ما ارسال نمایید .

و اما جوایز :

به کسانی که جواب درست به این سوال بدهند به نفرات اول تا سوم :

۱ـ ۵ ساعت اینترنت شبانه روزی

۲ـ ۵ساعت اینترنت شبانه

۳ـ کد عبور برای اتصال ارزان با خارج از کشور.

۴ـ ۱ دعوتنامه پرشین گیگ

توجه داشته باشید که حتما ایمیل خود را برای ما بگذارید.

About the Cambridge University

kheduc — Thu, 27 Mar 2008 08:48:17 GMT

WwW.ParsehMania.com

How the University works

Introduction

The University of Cambridge is a confederation of Colleges, Faculties and other institutions.

The University functions with a relatively small central administration, and with central bodies consisting of, and mainly elected by, the current academic personnel of the Faculties and Colleges.

A large part of Cambridge's day-to-day administration is carried out by teaching staff on behalf of their colleagues, and the University's governmental structure is democratic.

As Cambridge approaches its 800th anniversary, it is not surprising that the way in which the University governs itself can appear complex. These pages outline the principal elements in these procedures in simple terms and define some Cambridge terminology. They are not an authoritative statement of the University's Statutes, nor of the legal position in relation to the rights and duties of any body or bodies.

Introduction

In 2009, the University will be celebrating its 800th anniversary.

As one of the world's leading universities, Cambridge has a reputation that reflects the intellectual achievement of its students and the outstanding work of the academic community of the University and the Colleges. Over the last 800 years, its contribution to the world has ranged from the discovery of the mechanism of blood circulation to the structure of DNA, from the great philosophers of the early 15th Century, to the groundbreaking work of its many Nobel Prize winners.

The University will be marking its 800th anniversary with an exciting and varied programme of events. We will be celebrating the ideas, people and achievements from the University that continue to transform and benefit the world and to look forward to future developments. It is also a chance to thank students, staff, alumni and the local community for the contributions they make to the university.

2009 Fund

University, college or student groups are invited to apply for grant money from the Cambridge 2009 Fund to support one-off events in 2009 marking the 800th anniversary and promoting or celebrating the contribution of Collegiate Cambridge to society. Guidance for applicants is available and you can download the application form from this site.

The University's Mission and Core Values

Mission

The mission of the University of Cambridge is to contribute to society through the pursuit of education, learning, and research at the highest international levels of excellence.

Core values

The University's core values are as follows:

freedom of thought and expression
freedom from discrimination

Education

the encouragement of a questioning spirit
an extensive range of academic subjects in all major subject groups
quality and depth of provision across all subjects
the close inter-relationship between teaching, scholarship, and research
strong support for individual researchers as well as research groups
residence in Cambridge as central to most courses
education which enhances the ability of students to learn throughout life

The University's relationship with society

the widest possible student access to the University
the contribution which the University can make to society through the pursuit, dissemination, and application of knowledge
the place of the University within the broader academic and local community
opportunities for innovative partnerships with business, charitable foundations, and healthcare
concern for sustainability and the relationship with the environment

The Collegiate University

the relationship between the University and the Colleges as fundamental to the nature of Cambridge
the interdisciplinary nature of the Colleges as a major stimulus to teaching and learning
the enhanced quality of experience for students and staff through College membership

University staff

recognition and reward of the University's staff as its greatest asset
the encouragement of career development for all staff

Other activities

the opportunities for broadening the experience of students and staff through participation in sport, music, drama, the visual arts, and other cultural activities
Introduction

The University of Cambridge is rich in history - its famous Colleges and University buildings attract visitors from all over the world. But the University's libraries, museums and collections also hold many treasures which give an exciting insight into some of the scholarly activities, both past and present, of the University's academics and students.

Information here will give you a taste of what is on offer - from the enormous collection of books at the University Library, one of the six legal deposit libraries in the British Isles; to the local geological finds at the Sedgwick Museum and archaeological finds at the Museum of Archaeology and Anthropology; to the fine paintings and sculpture at the Fitzwilliam and contemporary art at Kettle's Yard, wonderful collections of plants at the Botanic Garden; and specimens brought back by Darwin from his voyages on display at the Museum of Zoology; Darwin's rock collection is displayed at the Sedgwick Museum, which also has fine collections of fossils, rocks and minerals.

Special events go on throughout the year - talks, concerts, exhibitions, family workshops, courses for adults and displays - and also the education programmes for schools. Members of the public are given a warm welcome. Teachers interested in INSET programmes and special projects for schools should contact the education officer at either the Fitzwilliam Museum, Kettle's Yard or the Botanic Garden for details.
Computing Resources

The University aims to provide an advanced IT infrastructure suitable for the support of the teaching and research activities of Departments and Colleges. The Information Technology Syndicate, which contains strong College representation, is responsible for strategy, for establishing standards of use throughout the University, and for advising on all matters relating to Information Technology.

Computing resources for teaching, and for research that is not IT-resource intensive, are provided at three levels: general facilities are provided by the Colleges, facilities which need to be provided on a University-wide basis are the responsibility of the Computing Service, and Departments provide subject-specific facilities. The University data network (CUDN) is central to this strategy. It is connected with high-speed links to SuperJANET and the Internet in order to provide the necessary connectivity to the world at large.

Services
- The University Computing Service. Hardware support can do repairs and you can obtain site-licenced free software (such as anitvirus software) and buy software from Software Sales.
- The University Library
- Departments and colleges, listed in A-Z list or with telephone numbers and addresses
- The IT Syndicate supervises IT provision and use in the University and Colleges
- The Language Centre provides access to facilities and expertise in language learning for use throughout the University
- Centre for Applied Research in Educational Technologies (CARET)
- Cambridge Computer Emergency Response Team
Facilities
- Electronic mail at Cambridge including the Hermes Webmail Service.
- Email directories of staff and students
  - World access email directory
  - University lookup service (Raven-controlled access)
- The site-wide search facility, and information for local users about how to administer its use
- The PWF, public workstations for students and staff, providing facilities for personal web pages and remotely accessible filespace.
- Raven - the University's authentication service
- CamTools - the University's collaborative working environment
- Super computing
  - Cambridge eScience Centre
  - PWF Condor
  - The High Performance Computing Service, available only to registered local users
- University-wide newsgroups - web interface for easy access
- Support is available for Windows, Macs, Unix and Networks.
- The Computing Service Help Desk offers immediate assistance with Computing Service facilities, and there are various other IT Help Desks within the University for some specialist systems.
- The Computing Service offers IT Training Courses, nearly all free of charge to staff and students of the University
- Wireless access: there are many hot-spots in the University. The Computing Service run lapwing, which supports an increasing number of hot-spots. Some colleges and departments run their own services. \

University Archives

The University Archives is responsible for the selection and preservation of the internal administrative records of the University of Cambridge, dating from 1266 to the present, and for making them available for administrative and research purposes. The archives are as diverse in their contents as the activities - self governance, teaching and research, property management, administration of justice, external relations - the University has pursued down the centuries. They include charters, statutes and title deeds, records of its legislative and executive bodies, central administration, Syndicates and committees, departments and faculties, students and law courts. Some recent records are accessible only to those with written authority from the appropriate officers, but most are freely available in the University Library Department of MSS \and University Archives. An on-line catalogue is available at http://janus.lib.cam.ac.uk

.

NACA's Dreams Turned into NASA Reality

Here is NASA

ماجرا های شگفت آور دنیا "1"

اسپانسر

Ензимите

فضاپیمای فونیکس

جوانترین پرفسور دنیا

مسابقه 4

About the Cambridge University

How the University works

Introduction

Introduction

2009 Fund

The University's Mission and Core Values

Mission

Core values

Education

The University's relationship with society

The Collegiate University

University staff

Other activities

Introduction

Computing Resources

Services

Facilities

University Archives